Швейное производство
Волокна и нити животного происхождения
Присутствие в составе целлюлозы реакционно-способных групп —ОН позволяет ей вступать в соединения с различными веществами, что дает возможность проводить химическую модификацию волокон в процессе специальных отделок текстильных материалов.
- Летнее платье.
Волокна и нити животного происхождения. Природные волокна животного происхождения (шерстяное и шелковое) состоят из белков — природных высокомолекулярных соединений, к которым относятся кератин (белковое вещество шерсти), фиброин и серицин (белковые вещества шелка).
Макромолекулы природных белков состоят из различных аминокислотных остатков (их около 20), соединенных в длинные нолипептидные пени с помощью ковалентпых пептидных связей Белки различаются типами аминокислотных остатков, их числом и характером расположения в макромолекулах. В кератине шерсти в большом количестве содержатся остатки ас-нарагиповой, глутаминовой кислот, цистин, серии, лейцин и др. В состав фиброина и серицина шелка в большом количестве входят глицин, серии и тирозин. Число звеньв в макромолекулах кератина 600—700, в макромолекулах фиброина и серицина— около 300. В настоящее время достоверно неизвестно, в какой последовательности располагаются отдельные виды остатков аминокислот в макромолекулах белков, однако предполагают, что пени образуются путем многократного повторения различных группировок аминокислот. Радикалы аминокислот в белковых цепях образуют боковые ответвления, размеры которых определяются их химическим составом. Поэтому макромолекулы белков относятся к разветвленном}' типу.
Макромолекулы белков натуральных волокон имеют сложную форму а-спирали, которая закреплена с помощью внутримолекулярных водородных связей между спиралями (см. рис. 1.2). При внешних воздействиях а-спирали макромолекул могут распрямляться на отдельных участках и переходить в R-спирали.
Взаимодействие между макромолекулами белков осуществляется с помошыо межмолекуляриых ван-дер-ваальсовых сил, водородных и солевых (ионных) связей. Отличительная особенность кератина шерсти — наличие между макромолекулами ковале.птпой дисульфидной связи —S—S—, возникновение которой обусловлено присутствием в составе кератина цистина.